¿El talón de Aquiles del VIH?

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La membrana plasmática es la barrera de separación entre el interior de nuestras células y el exterior (¿os acordáis que lo explicamos hace unos meses?), sirviendo de contenedor y actuando como protección mecánica. Nos ayuda a mantener las condiciones óptimas para los procesos celulares y nos aísla de agresiones externas. Entre los distintos componentes que la forman encontramos azúcares, proteínas (que permiten un intercambio selectivo de moléculas e iones), colesterol y fosfolípidos; éstos últimos son los encargados de aportarle cierta fluidez para que no sea rígida. Además contienen esfingolípidos y, entre ellos, algunos inusuales como dihidroesfingomielina (DHSM), para añadirle mayor consistencia.

Existen diversos microorganismos patógenos que intentan atravesar esta membrana para acceder al interior celular y comenzar a replicarse. Por ejemplo, éste es el caso del virus de la inmunodeficiencia humana (VIH-1). Pero, ¿cómo actúa para infectar las células? El virus se encuentra rodeado por una cubierta en la que se localizan dos proteínas unidas: la gp41 (una glicoproteína transmembrana) y la gp120 (que permite la unión a un receptor localizado en la superficie de los linfocitos T (ver la imagen que acompaña al artículo) a través de microdominios específicos, llamados “balsas lipídicas” y cuya fluidez es alta. Así se logra el acoplamiento exterior a las células previo a su invasión. La proteína Des1 (dihidroceramida desaturasa) se encarga de regular las “balsas” y codifica este tipo de lípidos tan poco frecuente. Su inhibición impide la formación de un doble enlace en los esfingolípidos, es decir, favorece la rigidez de la membrana.

Un amplio equipo de científicos españoles ha demostrado que, bloqueando la acción de esta proteína, las “balsas lipídicas” de la membrana celular en los linfocitos T presentan mayor rigidez, lo que podría impedir la infección por VIH.

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Los Nobel científicos 2008

Es una cosa que seguramente ya sabréis todos vosotros, pero me parecía que había que nombrar al menos a los premiados éste año con los Nobel de Física, Química y Medicina.

MEDICINA

Ha sido premiado Harald zur Hausen, alemán, por descubrir el virus del papiloma humano, causante del cáncer de cuello de útero. También han sido galardonados los investigadores franceses Françoise Barré-Sinoussi y Luc Montagnier, por su descubrimiento del VIH que, como es el causante del SIDA. El premio se ha repartido de manera que el alemán se ha llevado un 50% del total y los franceses se han repartido la otra mitad.

FÍSICA

Han sido galardonados tres físicos japoneses por sus investigaciones en la importancia de las asimetrías en la Física y en la historia del Universo. Algo leí ayer (la Física no es mi fuerte) sobre ésto: el hecho de que, por ejemplo, hubiera asimetría entre la cantidad de materia y antimateria (que hubiera tan sólo una partícula de materia más) desencadenó la destrucción de la antimateria y el hecho de que ahora todo el universo (estrellas, planetas, los que habitamos los planetas…) esté formado por materia. Los nombres de los premiados: Yoichiro Nambu, Makoto Kobayashi y Toshihide Maskawa. También el reparto del premio ha sido parecido al de medicina: 50% para el primero y otro 50% para los dos últimos.

QUÍMICA

Estructura de la GFP
Estructura de la GFP

Como hablamos ayer en clase, es más premio en Bioquímica que en Química…pero igualmente muy interesante. Lo han ganado tres científicos estadounidenses (Osamu Shimomura, Martin Chalfie y Roger Y. Tsien) por el descubrimiento de la proteína verde fluorescente (también conocida como GFP, de Green Fluorescent Protein). La proteína, bajo la luz ultravioleta emite una característica luz verde (que le da nombre), lo cual la hace muy útil para seguir procesos biológicos y actualmente se usa mucho (también otras proteínas del mismo tipo descubiertas más tarde) para estudios de Bioquímica, Ingeniería Genética… En este caso el premio se ha repartido equitativamente entre los tres científicos.


Un saludo a todos,

Fernando

Fuentes: El País (Química) | El País (Física) | El País (Medicina) | Wikipedia | Nobelprize.org
Imágenes: Wikipedia | Nobelprize.org