Hoy en clase de Ciencia de Materiales el profesor Oriol nos ha comentado una noticia que me ha parecido interesantísima. Se trata del trabajo llevado a cabo por el Dr. Kenneth Chien (Centro de Investigación Cardiovascular del Hospital General de Massachusetts) y su equipo. Han logrado crear tejido cardiaco en un laboratorio a partir de células madre.

El tejido se consigue creciendo las células madre sobre una capa polimérica. Se consiguen tiras de células que podrían “pegarse” en el corazón enfermo para repararlo como si fuera una tirita. En el siguiente vídeo explicativo (enlace a Youtube) puede verse como estas tiras son capaces de latir por sí mismas a unas 20 pulsaciones por minuto.

La parte más importante del trabajo de Chien fue descubrir, estudiando a ratones y humanos, qué células madre dan lugar a células del corazón. El crecimiento consistió en seguir el procedimiento que había desarrollado previamente el Dr. Kevin “Kit” Parker, de Harvard.

Podéis encontrar más información en la red en las versiones traducidas al español del MIT Technology Review y el Departamento de Salud de los EE.UU.

Para información especializada, podéis consultar el artículo completo (publicado en Science): Generation of Functional Ventricular Heart Muscle from Mouse Ventricular Progenitor Cells, Domian et al. Science 326 (2009), 5951: 426.

Hasta ahora, se sabía que las proteínas (secuencias de aminoácidos) no eran simples cadenas. Formando enlaces intramoleculares las cadenas se pliegan y forman láminas y hélices primero (estructura secundaria) y complejas estructuras globulares en tres dimensiones (estructura terciaria) después. Son éstos ordenamientos tridimensionales los que les confieren sus distintas propiedades.

También se conocían métodos para calcular y predecir cómo ocurren los plegamientos y, por seguimiento de procesos de desnaturalización, ver cómo se desmontaba todo el puzzle.

Pero aún no se había podido ver cómo ocurrían estos procesos en la vida real. Investigadores de la Universidad de Illinois, mediante el uso de proteínas fluorescentes han desarrollado un método que permite ver cómo se producen los plegamientos in vivo (en células vivas) y también in vitro (en ensayos de laboratorio) . Se combinan técnicas de fluorescencia láser con estudios químicos de cinética de reacciones y se obtienen imágenes del avance del plegamiento frente al tiempo.

Los malos plegamientos de proteínas originan a menudo enfermedades, por ello los estudios sobre estos mecanismos pueden ayudar a comprender mejor cómo funcionan y a guiar la investigación sobre posibles curas.

Fuente: Scientific American
Enlaces: Simulaciones de plegamientos de proteínas (YouTube)

Me gustó mucho hablar algo sobre los premios Nobel científicos (Química, Física y Medicina) el año pasado. Por eso quería hacer algo similar con los premiados en 2009, aunque sólo sea por no discriminarlos. Y además lo prometido es deuda. La verdad es que las líneas de investigación galardonadas son muy interesantes.

Medicina

Los tres premiados descubrieron cómo los cromosomas están protegidos en sus extremos (que bautizaron como telómeros de “parte final”, en griego) por una cadena repetitiva de bases que estabiliza la estructura. También descubrieron la enzima telomerasa, encargada de añadir dichas bases (TTAGGG) al final de cada cadena de DNA de los eucariotas para formar los telómeros. La importancia de este descubrimiento radica en la relación de los telómeros con la muerte celular. Cuando las células se dividen, los telómeros se acortan en cada replicación. Así pues, el DNA está cada vez menos protegido y las células son más vulnerables a daños en su código genético. Se ha podido estudiar también que muchas células cancerosas tienen altos niveles de telomerasa, lo que hace que su DNA esté aún más protegido y, por tanto, sean más longevas (de ahí que sean más difíciles de eliminar completamente).

Física

Aquí el premio se divide en dos líneas primas hermanas y por tanto se reparte en dos mitades. La primera para Charles K. Kao y la otra para William S. Boyle y George E. Smith.

Kao se lleva el premio por sus investigaciones en fibra óptica y en la transmisión de la luz a través de éste material. Hoy en día las telecomunicaciones no serían nada sin fibra. De esto sabe mucho un asiduo lector del blog, ¿verdad Nacho? Igual se anima y nos escribe un artículo sobre el tema.

Boyle y Smith han sido galardonados por inventar el detector CCD. Seguro que todos vosotros tenéis uno o más de uno en casa. Los CCD son responsables de que ahora las cámaras de fotos ya no lleven carrete. Están formados por millones de diminutas células fotoeléctricas que trasforman la luz que les llega en pulsos eléctricos que luego interpreta un software para “revelar” la fotografía. Además de en las cámaras de fotos, los chips CCD se utilizan en multitud de aparatos de análisis avanzado.

Química

Este premio es, como el de Medicina, compartido entre los tres. Y es también bastante bioquímico. Se les ha otorgado el premio por sus estudios de la estructura y funciones de los ribosomas. Los ribosomas son unos pequeños traductores que viven en las células. Son los encargados de pasar del lenguaje del DNA (de cuatro “letras” que son las bases nitrogenadas) al idioma de las proteínas (de veinte “letras”, los aminoácidos). Se valen para ello del código genético; cada codón (secuencia de tres bases) es convertido en un aminoácido y enlazado con el siguiente, y así sucesivamente hasta que se llega a la señal de “terminación” (una combinación de bases que no corresponde con ningún aminoácido). La proteína resultante (una proteína es una cadena de aminoácidos) está lista para realizar su función. Podéis ver una animación del proceso de traducción en Youtube.

Imágenes: Web oficial de los premios Nobel

Lee también sobre los Nobel científicos 2008.

Para variar un poco de tanta astropartícula… una noticia algo distinta.

Se han entregado hace poco los Wellcome Image Awards a las mejores imágenes científicas del año. La galería completa la podéis ver aquí y, la verdad, es una pasada. Microscopía electrónica, óptica, retratos de premios Nobel, modelos 3D digitales, estatuas… Hay de todo, y todas y cada una de las 19 fotos son preciosas. Merece la pena pasar un ratito echándoles un ojo. Os dejo, para abrir boca, una de las premiadas:

Imagen: “Medicamento envuelto en polímero”, tomada por SEM (A. Cavanagh / D. McCarthy)

Es una cosa que seguramente ya sabréis todos vosotros, pero me parecía que había que nombrar al menos a los premiados éste año con los Nobel de Física, Química y Medicina.

MEDICINA

Ha sido premiado Harald zur Hausen, alemán, por descubrir el virus del papiloma humano, causante del cáncer de cuello de útero. También han sido galardonados los investigadores franceses Françoise Barré-Sinoussi y Luc Montagnier, por su descubrimiento del VIH que, como es el causante del SIDA. El premio se ha repartido de manera que el alemán se ha llevado un 50% del total y los franceses se han repartido la otra mitad.

FÍSICA

Han sido galardonados tres físicos japoneses por sus investigaciones en la importancia de las asimetrías en la Física y en la historia del Universo. Algo leí ayer (la Física no es mi fuerte) sobre ésto: el hecho de que, por ejemplo, hubiera asimetría entre la cantidad de materia y antimateria (que hubiera tan sólo una partícula de materia más) desencadenó la destrucción de la antimateria y el hecho de que ahora todo el universo (estrellas, planetas, los que habitamos los planetas…) esté formado por materia. Los nombres de los premiados: Yoichiro Nambu, Makoto Kobayashi y Toshihide Maskawa. También el reparto del premio ha sido parecido al de medicina: 50% para el primero y otro 50% para los dos últimos.

QUÍMICA

Estructura de la GFP

Como hablamos ayer en clase, es más premio en Bioquímica que en Química…pero igualmente muy interesante. Lo han ganado tres científicos estadounidenses (Osamu Shimomura, Martin Chalfie y Roger Y. Tsien) por el descubrimiento de la proteína verde fluorescente (también conocida como GFP, de Green Fluorescent Protein). La proteína, bajo la luz ultravioleta emite una característica luz verde (que le da nombre), lo cual la hace muy útil para seguir procesos biológicos y actualmente se usa mucho (también otras proteínas del mismo tipo descubiertas más tarde) para estudios de Bioquímica, Ingeniería Genética… En este caso el premio se ha repartido equitativamente entre los tres científicos.

Un saludo a todos,

Fernando

Fuentes: El País (Química) | El País (Física) | El País (Medicina) | Wikipedia | Nobelprize.org
Imágenes: Wikipedia | Nobelprize.org